Abstract FR:

Les bêta-peptides possèdent deux propriétés remarquables : la stabilité face aux enzymes lytiques alors que les peptides naturels sont rapidement hydrolysés ; la propension à adopter des structures secondaires de type hélice, feuillet et coude. Cette propriété est très intéréssante car il est possible d'obtenir une structure secondaire particulière selon l'enchaînement spécifique de bêta-aminoacides constituant le bêta-peptide. Au laboratoire, nous nous sommes intéressés à la première synthèse de bêta-aminoacides cyclobutaniques de configuration "trans" et optiquement purs. Pour cela, nous avons mis au point deux voies de synthèse, diastéréosélective pour l'une et par dédoublement racémique pour l'autre, pour ensuite préparer des bêta-peptides cyclobutaniques. Nous avons mené une étude conformationnelle poussée sur les différents bêta-peptides basées sur des expériences de résonance magnétique nucléaire à une et deux dimensions le dichroïsme circulaire, la modélisation moléculaire et les rayons X d'un monocristal. Ces analyses nous ont permis d'affirmer l'existence d'une structure secondaire en hélice-12 des bêta-peptides cyclobutaniques à partir de six résidus bêta-trans-aminoacides cyclobutaniques