Abstract FR:

L'etude des arn par rmn est limitee par leur distribution inhomogene de protons et la faible resolution des spectres de correlations 1 3c- 1h, rendant particulierement difficile l'attribution et leur caracterisation structurale. Il est demontre que l'utilisation de la correlation croisee csa-dipolaire apporte un important gain en resolution et en sensibilite pour ces experiences. Ces avantages ont ete appliques aux principales experiences permettant l'attribution et la mesure des parametres structuraux et dynamiques dans les arn de tailles importantes. L'etude quantitative des phenomenes de relaxation induits par cette correlation croisee permet, d'une part, de determiner simplement la conformation des sucres, et d'autre part, apporte la premiere caracterisation experimentale des csa dans les bases nucleiques des arn en solution. Dans les biomolecules paramagnetiques la mesure de ces vitesses de relaxation croisee permet d'obtenir de nouvelles contraintes structurales a longue portee, particulierement interessantes pour la determination de la structure des arn. Une approche est proposee pour generaliser cette methode aux biomolecules ne possedant pas de site naturel de fixation aux ions paramagnetiques. Dans une seconde partie, il est propose un protocole de calcul de structure optimise pour la determination de la topologie des ponts disulfures a partir des contraintes rmn. Une etude des possibilites et limitations de cette methode, indique qu'elle est generale et peut etre appliquee des les premiers stades des etudes rmn des proteines riches en ponts disulfures. Les applications a deux toxines riches en ponts disulfures resistantes aux endoproteases, apportent de nouvelles informations structurales et biochimiques pour ces familles de proteines.