Abstract FR:

L'objet de ce travail est d'étudier à l'état solide les perturbations géométriques et conformationnelles induites par quatre modifications chimiques : inversion, réduction, allongement et alpha, beta-déhydrogénation de la liaison peptidique. Nous avons appliqué ces modifications sur des molécules dipeptidiques présentant un repliement beta. Nous nous sommes intéressés à l'influence géométrique et conformationnelle induite par ces modifications sur ce repliement bea. Les résultats obtenus à l'état solide sont comparés à ceux trouvés en solution. Ces modifications conduisent à des perturbations géométriques plus ou moins prononcées du squelette peptidique selon le type de modification. Les perturbations induites par ces modifications sur le repliement beta sont de deux ordres : deux modifications (réduction et alpha, beta-déhydrogénation de la liaison peptidique) le stabilisent et les deux autres (inversion et allongement de la liaison peptidique) le destabilisent. Le cycle a dix atomes définissant le repliement beta est fortement destabilisé des qu'on tend à augmenter ou à réduire la taille de ce cycle (allongement, inversion de la liaison peptidique). Lorsque celle-ci est conservée (alpha, beta-déhydrogénation, réduction de la liaison peptidique) la liaison hydrogène intramoléculaire se raccourcit. Les résultats obtenus à l'état solide sont en excellent accord avec ceux trouvés en solution