Abstract FR:

La presence quasi constante des glycoproteines a la surface des membranes plasmiques des cellules animales, la situation externe privilegiee de leurs chaines glycanniques, les modifications morphologiques et fonctionnelles des cellules par alteration de la glycosylation ont conduit a l'hypothese que les structures glycanniques des proteines membranaires pourraient conditionner leur morphologie et certaines fonctions cellulaires. Une glycoproteine particuliere tiii a ete revelee a la surface cellulaire d'un hepatome ascitique de rat (hepatome de zajdela), et qui n'est pas exprimeesur les cellules hepatiques homologues. Cette glycoproteine a ete purifiee et caracterisee par une mr evaluee a 110 kda et une glycosylation importante (30%) de type n-lie. L'utilisation d'un antiserum anti-tiii confirme que cette glycoproteine n'est pas retrouvee a l'etat normal. L'hydrolyse exhaustive par la pronase conduit a un glycopeptide lourd et majoritaire. L'originalite de sa structure glycannique est constituee par, i) une tetra-antennarisation de la chaine oligosaccharidique ii) une structure de type poly-n-acetyllactosamine avec 3 unites repetantes, iii) une ramification par la presence de glcnac beta 1,6 sur un gal, iv) des residus neuac essentiellement lies en alpha2, 3 et des residus alpha gal terminaux preferentiellement lies sur l'antenne man alpha 1,6.