Abstract FR:

Ce travail s'inscrit dans le cadre de l'étude de la phosphorylation réversible des protéines au niveau de la tyrosine chez Staphylococcus aureus. Nous avons tout d'abord identifié, chez cette bactérie, deux activités déphosphorylantes, les tyrosine-phosphatases de bas poids moléculaire Ptp5A et Ptp5B, et une activité phosphorylante, la tyrosine-kinase Cap5B2. Nous avons ensuite réalisé la caractérisation biochimique des protéines Ptp5A et Ptp5B. Nous avons également déterminé le mécanisme moléculaire d'activation de l'activité kinase de la protéine Cap5B2. Une étude comparable réalisée sur la tyrosine-kinase Wzc d'Escherichia coli a permis de mettre en évidence deux modes d'activation différents entre les tyrosine-kinases de ces deux espèces bactériennes. Enfin, nous avons identifié un substrat endogène de la protéine Cap5B2 : la protéine Cap5O codée par un gène appartenant à l'opéron de biosynthèse de la capsule. Cette protéine possède une activité UDP-N-acétylmannosamine déshydrogénase qui augmente lorsqu'elle est phosphorylée sur des résidus tyrosyles. L'étude au niveau moléculaire de ces tyrosine-kinases et tyrosine-phosphatases vise à mieux appréhender le rôle de ces enzymes dans le métabolisme des bactéries et, plus particulièrement, dans la régulation de leur virulence