Hélices amphipathiques et transport vésiculaire
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Cell membranes are constantly changed by vesicles budding and fusion that ensure transport between organelles. Numerous proteins direct this vesicular traffic and amphipathic helices play an important role in interaction mechanisms between some proteins and membranes. We have demonstrated that GMAP-210, a very large protein located in the Golgi apparatus, is a molecular string that connects asymmetrically and dynamically curved membranes to flat membranes. This mechanism is based on amphipathic helices present in the extremities of GMAP-210 and in associated proteins (Arf1, ArfGAP1). In a cellular context, GMAP-210 could connect vesicles to Golgi cisternae. Binding if the N-terminus of GMAP-210 depends on an amphipthic helix ALPS (amphipathic lipid packing sensor) ; α-synucléin is a synaptic protein sensitive to membrane curvature. It’s an amphipathic helix with very different from ALPS helix. In order to understand the adaptation of helices’ chemistry to membranes, we have characterized the binding of both proteins, GMAP-210 and α-synucléin, to liposomes with defined composition and radius.
Abstract FR:
Les membranes cellulaires sont constamment remodelées par le bourgeonnement et la fusion de vésicules qui assurent le transport entre les différentes organelles. De nombreuses protéines périmembranaires orchestrent ce trafic vésiculaire, en particulier des protéines contenant des hélices amphipathiques. Nous avons montré que GMAP-210, très longue protéine localisée au niveau de l’appareil de Golgi, est une corde moléculaire qui connecte de façon asymétrique et dynamique des membranes très courbées à des membranes planes. Ce mécanisme repose sur un grand nombre d’hélices amphipathiques présentes tant aux extrémités de la corde, que dans les protéines associées à GMAP-210 (ArfG AP1). Dans un contexte cellulaire, cette corde pourrait permettre d’attacher les vésicules de transport aux citernes golgiennes. La liaison d’une extrémité de GMAP-210 à des membranes recourbées repose sur une hélice de type ALPS (amphipathic lipid packing sensor). L’α-synucléine contient également une hélice sensible à la courbure membranaire mais celle-ci a une physicochimie très différente de celle des hélices ALPS. Afin de mieux comprendre l’adaptation de la physicochimie de ces deux hélices à leurs membranes lipidiques, nous avons caractérisé la liaison de GMAP-210 et de l’α-synucléine à des liposomes de composition et de rayon définis.