Les protéines du lait de jument : caractérisation physico-chimique et recherche de peptides inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I
Institution:
Nancy 1Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
A better knowledge of mares' milk proteins and biological activities related to peptides was required. Mares' breeds could be distinguished by electrophoretic analysis of caseins. Equine α-Lactalbumin and lysozyme were partially glycosylated. α-Lactalbumin spontaneously underwent an irreversible conformational change in time. αs1-, ß-, [kappa]-, γ-Caseins and proteose peptone component 5-like peptides were separated and characterized by chromatography, electrophoresis, and microsequencing. The equine caseins show a great heterogeneity probably resulting from variable phosphorylations and glycosylations. [kappa]- And ß-caseins had a preferential site of hydrolysis by chymosin, which generates para-[kappa]-casein and glycomacropeptide from [kappa]-casein. Some tryptic peptides of αs1- and ?-caseins presented an inhibition of the angiotensin I converting enzyme. A concentration of 285 ?M of the ß-casein 32-40 peptide was required to reduce 50% of the enzyme activity.
Abstract FR:
Une meilleure connaissance des protéines du lait de jument et des activités biologiques liées à des peptides est requise. Les races de juments peuvent être discernées par analyse électrophorétique des caséines. L' -lactalbumine et le lysozyme équins sont partiellement glycosylés. L'α-lactalbumine subit spontanément un changement conformationnel au cours du temps. Les caséines αs1, ß, [kappa], γ et le composant 5 des proteoses-peptones sont séparés et caractérisés par chromatographie, électrophorèse et microséquencés. Les caséines sont hétérogènes probablement du fait de phosphorylations et glycosylations variables. La caséine α possède un site d'hydrolyse par la chymosine, qui génère de la paracaséine α et du glycomacropeptide équin. Des peptides trypsiques de caséines αs1 et ß présentent une activité inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine I. Une concentration de 285 αM du peptide 32-40 de la caséine α permet de réduire de 50% l'activité enzymatique.