Obtention d'hydrolysats inhibiteurs de l'enzyme de conversion de l'angiotensine par fermentation de lactosérum caprin : caractérisation de peptides d'intérêt biologique
Institution:
La RochelleDisciplines:
Directors:
Abstract EN:
Enzymatic hydrolysis of whey proteins (α-lactalbumin and β-lactoglobulin) permits the release of numerous bioactives peptides (antihypertensive, antibacterial, antitumoral…). In this study, six hydrolysates with antihypertensive activity were obtained after whey fermentation by 25 cheese microflora. The hydrolysate showing the most important activity was obtained after whey fermentation by a co-culture of Lactobacillus paracasei and Candida parapsilosis, both isolated from “Comté” cheese. During fermentation, C. Parapsilosis excrete at least one protease responsible of α-la hydrolysis, which is activated during medium acidification by L. Paracasei growth. A potential antihypertensive peptide characterised as WLAHK was identified in this hydrolysate. This peptide exhibit an IC50 value of 8 µM. During in vitro gastro-intestinal digestion, WLAHK was digested into two peptides P1 and P2 after chymotrypsin digestion. While WLAHK exhibit an ACE inhibitory activity of 35% for 4µg/ml of peptide tested, no activity was detected for the same quantity of peptides P1 and P2 tested.
Abstract FR:
L’hydrolyse enzymatique des protéines du lactosérum (α-lactalbumine et β-lactoglobuline) permet la libération de peptides potentiellement bioactifs (antihypertenseurs, antibactériens, antitumoraux…). Au cours de cette étude, six hydrolysats potentiellement antihypertenseurs ont pu être obtenus après fermentation de lactosérum caprin par 25 microflores de fromages. L’hydrolysat présentant l’activité la plus importante provient de la fermentation du lactosérum par une co-culture de Lactobacillus paracasei et Candida parapsilosis issus de la microflore d’un fromage de type Comté. Au cours de la fermentation, C. Parapsilosis excrète au moins une protéase acide responsable de l’hydrolyse de l’α-la, celle-ci étant activée au cours de l’acidification du milieu par la croissance de L. Paracasei. Un peptide potentiellement antihypertenseur de séquence WLAHK a pu être identifié au sein de cet hydrolysat. Ce peptide présente un IC50 de l’ordre de 8 µM. Au cours d’une digestion gastro-intestinale in vitro, celui-ci est dégradé par la chymotrypsine en deux peptides P1 et P2. Alors que le peptide WLAHK présente une activité inhibitrice de l’ECA de 35% pour une concentration de l’ordre de 4µg/ml, aucune activité n’a pu être observée pour une même quantité de peptides P1 et P2 testée.