Abstract FR:

La fixation du substrat ou celle du phosphate sur la phosphatase alcaline intestinale de boeuf produit un faible changement de structure ssecondaire, suggérant une fixation élastique du substrat et un fonctionnement idéal de l'enzyme. Bien que les sensibilités des apoenzymes de mammifère et d'E. Coli à l'égard es ions (Zn²+, Mg²+) soient demeurées semblables, leur cinétiques de récupération d'activité et les changements de structures secondaires évoluent d'une manière distincte, indiquant certaines différences au niveau de leurs sites actifs. Tout en hydrolysant l'inhibieur de la minéralisation, le pyrophosphate (PPi), la phosphatase alcaline possède une activité de phosphodiestérase, hydrolysant l'ATP pour former du PPi. Les mécanismes de régulation de PPi dans l'environnement extracellulaire du tissu osseux nécessitent une réévaluation