Abstract FR:

Cette these rapporte l'action des mycobacteries au niveau de deux reactions de bioconversion. La premiere partie concerne l'etude d'une epoxyde-hydrolase du mycobacterium phlei. Cette enzyme catalyse l'hydrolyse des epoxydes d'une maniere stereoselective. Sa purification nous a permis d'etudier quelques-unes de ses proprietes physico-chimiques (poids monomerique, ph optimum, km et vm). Son action a ete testee sur differents substrats oxiraniques et plus particulierement sur des oxiranes monosubstitues. L'hydrolyse enzymatique de l'oxyde d'undecene donne l'-diol correspondant avec un exces enantiomerique de 80% de l'isomere r. Le fait que l'oxirane residuel, quelque soit l'etat d'avancement de la reaction, ne presente aucun exces enantiomerique et qu'aucun sousproduit de la reaction n'ait pu etre observe indique que le mecanisme de la reaction varie selon l'enantiomere considere, comme cela avait deja ete observe en serie steroidique: mecanisme acido-catalyse pour l'epoxyde s (inversion de configuration), baso-catalyse pour l'epoxyde r (retention de configuration). Ceci est conforte par des experiences de marquage par #1#8o. Dans la deuxieme partie, est examinee la transformation de derives oxygenes du lanosterol par mycobacterium phlei. Contrairement a l'hypothese precedemment avancee, l'introduction d'une fonction -enone dans la molecule n'est pas une condition suffisante pour initier l'oxydation de la chaine laterale. Elle reste toute fois necessaire. Il existe une relation entre la position de cette enone sur le cycle et l'attaque de la chaine laterale. Nous avons examine en detail la nature des produits issus de la degradation du 3-hydroxy-7,11-dicetolanosta-8(9)-ene en realisant une etude par rmn de chacun des produits formes. Diverses sequences de pulses de rmn 2d ont ete utilisees (cosy, noesy, j resolved). Les differentes attributions ont ete confirmees par