Abstract FR:

La créatine kinase mitochondriale (CKmt) est une protéine octamérique qui, in vivo, est associée à la face externe de la membrane mitochondriale interne. La liaison de l'enzyme, via des lysines C-terminales, à des liposomes contenant des phospholipides acides affecte la fluidité membranaire et entraîne une modification conformationnelle de la CKmt. Nous avons étudié par la technique de Langmuir couplée à la microscopie à l'angle de Brewster le comportement interfacial de la protéine en l'absence et en présence de phospholipides. En l'absence de monocouche, elle s'adsorbe spontanément à l'interface air/eau et doit donc posséder des zones hydrophobes accessibles. En présence de monocouches constituées de phospholipides acides ou zwitterioniques, à chaînes saturées ou insaturées, les isothermes ont un profil différent selon la présence ou non de charges négatives et la pression de surface au moment de l'injection. La présence de phospholipides acides facilite l'adsorption de la protéine