Abstract FR:

Le composant PP3 est une protéine de la fraction protéoses-peptones (PP) du lactosérum bovin, principal co-produit de la filière lait. Cette protéine présente une activité de surface supérieure à celle de la fraction PP totale. L’hydrolyse du PP3 en milieu émulsionné a été réalisée pour améliorer ses propriétés tensioactives. L’hydrolysat obtenu conserve une tensioactivité comparable à celle de la protéine intégrale. Le PP3, en faible concentration dans le lactosérum, peut difficilement être valorise en agro-alimentaire mais son utilisation (ou celle de l'hydrolysat) comme émulsifiant est possible dans des secteurs à forte valeur ajoutée (cosmétologie). Une contamination survenant lors de la préparation du PP3 par FPLC d'interactions hydrophobes a été identifiée. Elle peut etre évitée par l'utilisation d'une chromatographie d'affinité sur concanavaline A. Le rôle du PP3 reste inconnu malgré les nombreux travaux effectués sur le lait bovin. Cette protéine est fortement homologue à une protéine du lactosérum de chamelle et aux protéines GlyCAM-1 murines. L’étude des éléments de structures secondaires du PP3 montre que la zone C-terminale (résidu 119 a 135) se conforme en hélice alpha amphipatique dans un environnement lipidique. Le peptide de synthèse correspondant à cette zone (peptide P17) et la protéine interagissent avec des monocouches lipidiques constituées de préférence de phospholipides anioniques à l'état de gel, comme le dimyristoylphosphatidyl-glycerol (DPPG). Les mesures de conductance indiquent que le fragment 113-135 du PP3 (peptide P23) et la protéine s'insèrent dans des bicouches planes, contrairement au peptide P17 vraisemblablement trop court. Toutefois P17, P23 et la protéine entière ne sont pas hémolytiques ni ne permettent la lyse des souches bactériennes testées. L’hélice alpha amphipatique responsable des propriétés de surface du PP3, est prédite en région c-terminale des protéines homologues. Des lors, son implication dans une fonction commune est probable.