Abstract FR:

Le lactosérum caprin, utilisé ici, est un sous-produit méconnu de l'industrie fromagère locale. Son hydrolyse par la pepsine est sélective : seule l'alpha-lactalbumine et la sérum albumine sont hydrolysées à ph2 et 40\c tandis que la beta-lactoglobuline reste intacte. Dans le but de purifier la beta-lactoglobuline et de produire des peptides dérivés de l'alpha-lactalbumine, nous avons mis en œuvre un réacteur enzymatique couplé à une membrane d'ultrafiltration minérale de seuil de coupure 30 kda. Ce réacteur a permis d'hydrolyser 800 ml de lactosérum en 4h. La perte d'activité enzymatique est compensée par ajout de pepsine après une heure. L’efficacité du système dépend de la nature de la couche de polarisation formée, elle-même liée aux conditions expérimentales. Le colmatage de la membrane a pu être limité en ajoutant 3mm de cystéine au lactosérum. La présence de 0,3m de Nacl augmentait le taux de passage des peptides mais également le colmatage et réduisait la durée de fonctionnement du réacteur. Les peptides contenus dans le permeat issu de l'hydrolyse continue de lactosérum caprin, possèdent des masses moléculaires comprises entre 150 à 6500 da, dont 36% inférieures à 600 da, 24% comprises entre 600 et 2000 da et 40% supérieures à 2000 da et un pont disulfure. Un des peptides identifié résultait de la réassociation de deux peptides via un échange de ponts disulfures. Parmi ces peptides, nous avons pu identifier et caractériser l'alpha-lactorphine, peptide bioactif multifonctionnel déjà décrit dans un hydrolysat pepsique d'alpha-lactalbumine bovine. L’ensemble des peptides du permeat ne présentait pas d'activité opioïde et une assez faible activité anti-hypertensive (anti-enzyme de conversion de l'angiotensine (Eca)). Toutefois, un fractionnement de cet hydrolysat a permis de mettre en évidence des activités anti-Eca atteignant 83%.