Abstract FR:

La structure tridimensionnelle de proteines en solution peut etre determinee par rmn, au prix d'une longue et complexe etape d'interpretation des spectres. Dans ce travail, nous avons concu une panoplie d'outils pour automatiser cette attribution. Pour l'attribution des frequences de resonance aux protons de la molecule a partir de spectres 2d, l'expertise de l'il humain est souvent indispensable et nous proposons une approche semi-automatique, effectuee a l'aide d'un nouveau programme informatique utilisant la technique d'optimisation par recuit simule. Pour les proteines doublement marquees #1#5n/#1#3c, a partir d'experiences heteronucleaires de triple-resonance bien choisies nous avons developpe le programme alps, qui dans des cas favorables rend l'attribution realisable en quelques jours, et offre une grande flexibilite pour le traitement de systemes plus complexes. Enfin nous avons developpe et utilise des outils informatiques pour attribuer et convertir en contraintes de distance entre protons les noe observes dans differentes experiences noesy, en particulier de nouvelles experiences 3d doublement filtrees destinees a l'etude de plus grosses proteines. Les differents programmes ont ete appliques a l'etude de deux cytochromes c, une famille de transporteurs d'electrons solubles participant au metabolisme energetique d'un grand nombre d'organismes. La structure du ferrocytochrome c#5#5#5 de chlorobium limicola f. Thiosulfatophilum a ainsi ete determinee de maniere semi-automatique. Les premieres comparaisons a d'autres petits cytochromes c bacteriens suggerent une forte influence d'une boucle au voisinage de l'heme sur le controle du potentiel redox. Une structure preliminaire a egalement ete calculee a l'aide d'un echantillon enrichi en #1#5n et #1#3c pour le ferrocytochrome c#2 de rhodobacter capsulatus