Abstract FR:

Nous avons etudie le lien entre, d'une part, la structure ou la charge d'une proteine au voisinage d'une interface et, d'autre part, ses caracteristiques mecaniques d'interface, en liaison avec des applications technologiques. Il s'agissait de repondre avec des outils physiques a des interrogations suscitees par des modifications de proteines, caracterisees sur le plan biochimique, mais dont les consequences sur les proprietes de surface etaient mal evaluees. Pour cela, nous avons mis en uvre des series systematiques de mesures sur des echantillons purifies, en fonction des differents parametres : concentration, charge, ou traitement. L'adsorption a l'interface eau-air a ete etudiee pour deux proteines majeures de l'agroalimentaire, en utilisant des mesures de rheologie de surface et d'ellipsometrie. Pour l'ovalbumine, proteine de l'uf, il se forme un reseau bidimensionnel de feuillets beta intermoleculaires au sein de la couche adsorbee. Lorsque la charge nette de la proteine diminue, ce reseau devient plus dense, et la couche devient de plus en plus rigide. Pour la beta-lactoglobuline, proteine du lait, la forme native a ete comparee a des echantillons lactosyles en poudre ou en solution. Les echantillons lactosyles en solution forment des films significativement plus rigides que ceux de proteine native ou lactosylee en poudre. Ce comportement est associe a la presence de dimeres covalents partiellement denatures, une configuration moleculaire specifique au traitement en solution. A l'interface liquide-lipides, c'est le comportement de la penetratine, un peptide capable de servir de transporteur de molecules, qui a ete aborde grace a la microscopie de fluorescence. Nos resultats preliminaires semblent mettre en evidence le role important de la charge electrostatique : ce peptide se distribue en volume dans des vesicules chargees negativement, alors que pour des vesicules neutres il reste confine dans la membrane.