Abstract FR:

Dans leur etat naturel, les proteines ne sont jamais nues, mais toujours enveloppees par un environnement lipidique ou acqueux. Cet environnement joue un role majeur dans la stabilisation et la fonction biologique de la proteine. Nous avons etudie la structure et la dynamique de l'eau autour du lysozyme d'oeuf de poule, dans les cristaux tricliniques. Pour cela, nous avons utilise divers aspects de la diffusion neutronique, ce qui nous a permis d'avoir des informations sur la localisation et la dynamique des protons, et ainsi d'avoir une vision complete de l'eau autour de la proteine. L'etude structurale a ete realisee a l'aide d'une nouvelle technique : la diffraction quasi-laue des neutrons. Nous avons pu reconstruire un modele a 1. 7 a de resolution, contenant environ 245 sites d'hydratation sur les 310 theoriquement presents dans la maille triclinique. Nous avons pu mettre en evidence certaines caracteristiques autour des regions non polaires de la proteine, ainsi que la presence de molecules d'eau dans les cavites internes non polaires. Une partie des sites d'hydratation visualises apparaissent desordonnes. Nous avons donc realise une etude dynamique de diffusion de l'eau au sein des cristaux, par diffusion incoherente quasi-elastique des neutrons. Nous avons pu visualiser deux groupes de molecules d'eau, subissant deux mouvements differents, sur une gamme de temps de 500 ps. Ces resultats ont pu etre correles avec nos resultats structuraux, ce qui nous a permis de proposer un modele de la dynamique de l'eau au sein des cristaux.