Abstract FR:

Le lysozyme est une proteine globulaire modele et soluble ; elle se compose d'un cur hydrophobe et d'une couronne hydrophile. Le but de ce travail est d'etudier l'adsorption du lysozyme a l'interface eau-air ou la proteine forme une couche de gibbs. La conformation de la proteine dans la couche a ete obtenue in situ par reflectivite des rayons x. Lors de la complete denaturation du lysozyme avec uree et dtt, le profil de densite suit une loi d'echelle de type homopolymere. Les profils de densite pour le lysozyme non denature ou partiellement denature avec l'uree sont semblables, mais ne suivent pas la loi d'echelle des homopolymeres ; la difference est neanmoins minime. La densite dans la couche n'est pas uniforme : pour des concentrations comprises entre 7 et 100 g/ml, la quantite adsorbee, 1,74 mg/m 2, est constante et compatible avec la loi de gibbs et les isothermes d'adsorption de la litterature. Lors de la methylation du lysozyme, la quantite de proteine adsorbee diminue d'environ 14%. Grace a une technique complementaire (spectrometrie d'adsorption infrarouge en reflexion - pmirras) nous avons montre que le lysozyme, qui en solution est principalement compose d'helices , presente a l'interface eau-air essentiellement des feuillets. Les structures secondaires et tertiaires du lysozyme adsorbe sont fortement modifies. Nous avons ensuite etudie la cinetique d'adsorption du lysozyme a l'interface eau-air par ellipsometrie sous differentes conditions de ph et de salinite. Aucun phenomene de retard a l'adsorption n'a pu etre mis en evidence. La cinetique aux temps long est dominee par les rearrangements de surface (constante de temps de l'ordre de 400 minutes). La formation de domaines a ete observee a faible concentration seulement par microscopie a l'angle de brewster.