Abstract FR:

La proteine h du complexe de la glycine decarboxylase est une proteine de 14kda comportant un acide lipoique fixe de facon covalente a la lysine 63. Les structures tridimensionnelles de la proteine h oxydee et chargee en methylamine ont ete determinees respectivement a 2. 0 a par la methode du remplacement isomorphe et a 2. 2a par la methode du remplacement moleculaire. Ces etudes ont montre que la proteine h est constituee principalement d'un sandwich forme de deux feuillets de brins beta antiparalleles. Dans la forme oxydee de la proteine h, le bras lipoamide a ete localise a la surface de la proteine et accessible au solvant. Lorsqu'il est charge en methylamine, il pivote de 90 et vient s'enchasser dans une cavite hydrophobe presente a la surface de la proteine. Il est alors completement stabilise et le groupement methylamine, instable car facilement hydrolysable est verrouille par des liaisons hydrogenes. Celui-ci devient inaccessible aux molecules d'eau. Cette etude montre pour la premiere fois que le modele, couramment admis pour les proteines a cofacteur lipoate flexible oscillant entre les sites catalytiques ne peut etre generalise au cas du complexe de la glycine decarboxylase