Abstract FR:

Le complexe de la glycine decarboxylase, present en grandes quantites dans les mitochondries des tissus foliaires, catalyse la degradation progressive de la glycine produite au cours du cycle de photorespiration des plantes. Il est compose de quatre proteines : p, t, h et l. Ce complexe dont l'activite peut etre restauree in vitro par la reassociation de ses differents composants, constitue un modele unique pour aborder le probleme des interactions proteine-proteine au sein d'un complexe multienzymatique. Au cours de ce travail, nous avons etudie la structure cristallographique de deux des proteines du complexe de la glycine decarboxylase. Nous avons ainsi montre que quel que soit l'etat d'oxydation de la proteine h, son repliement est strictement identique. Seule varie la position du bras lipoate accroche a la proteine h. Sous ses formes oxydee ou reduite, le lipoate se trouve dans une position flexible a la surface de la proteine. Par contre, charge en methylamine, il est bloque et stabilise dans une cavite hydrophobe de la proteine h. La surexpression de la proteine l a egalement permis d'obtenir la structure cristallographique de cette proteine : son repliement est similaire a celui des autres dihydrolipoamide deshydrogenases. Ces etudes structurales, etayees par des etudes biochimiques apportent des informations sur les interactions entre proteines au sein du complexe de la glycine decarboxylase. Nous avons ainsi mis en evidence la formation d'un complexe stable entre les proteines h et t, rendu necessaire par la position du bras lipoate methylamine, bloque dans une cavite de la proteine h. Par contre, l'interaction entre la proteine h et la proteine l qui fait intervenir uniquement les formes oxydee et reduite du bras lipoate, est beaucoup moins specifique. En effet, aucun complexe entre ces deux proteines n'a ete mis en evidence, et dans ce cas, le role majeur de la proteine h semble etre la solubilisation du lipoate. L'association entre la proteine h (enzyme centrale du complexe) et ses differents partenaires (proteines p, t et l) est donc influencee par la position du cofacteur lipoate de la proteine h.