Abstract FR:

De part leurs diverses fonctions, les hémoprotéines ont été le sujet de nombreuses recherches centrées principalement sur la compréhension de la relation structure-fonction. Les résultats obtenus permettent, aujourd’hui, de construire des protéines artificielles avec la structure et/ou la fonction souhaitées. Cependant, des phénomènes structuraux restent aujourd’hui à élucider, notamment la dynamique de l’hème. Dans le but de répondre à cette question, nous avons envisagé des myoglobines artificielles avec des hèmes de petite taille, dérivés de la porphine. Dans un premier temps, des β-alkylporphyrines de fer et méso-monophénylporphyrines de fer ont été synthétisées et caractérisées. La myoglobine est ensuite reconstituée avec deux de ces complexes : la 3,7-diéthyl-2,8-diméthylporphyrine de fer et la 3-éthyl-2-méthylporphyrine de fer. Les études RMN démontrent que la fixation de l’hème est liée à l’encombrement des substituants et sa perte de symétrie.