Abstract FR:

De nouveaux inhibiteurs potentiels de la glucosamine-6-phosphate synthase (glms), enzyme-cle du metabolisme des microorganismes, ont ete synthetises et testes sur l'enzyme d'escherichia coli. L'analogue thioamide de la glutamine, l'un des deux substrats de la glms, n'est pas reconnu par l'enzyme. En presence de fructose-6-phosphate, l'analogue nitrile de la glutamine est hydrolyse en glutamate et ammoniac, mais cet ammoniac genere n'est pas utilise pour synthetiser de la glucosamine-6-phosphate. Une gamma-glutamyl anilide fluoree, concue pour etre un inhibiteur suicide de la glms, a ete preparee a partir d'acide glutamique et du para-nitrobenzaldehyde. L'enzyme catalyse l'hydrolyse de la liaison amide de cette molecule et une faible inactivation a ete observee. Les possibilites de synthese et la stabilite des gamma-glutamyl glycines alpha-heterosubstituees ont ete etudiees. Deux composes fluores de cette serie, concus pour etre des inhibiteurs suicides de la glms, ont ete prepares a partir de glutamine, d'acide glyoxylique et de para-mercaptobenzaldehyde. Un seul des deux derives possede les caracteristiques d'un inhibiteur suicide