Analyse conformationnelle en solution aqueuse de complexes d'acides aminés avec des porphyrines de cobalt (III) hydrosolubles
Institution:
Paris 11Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
On rapporte l'analyse conformationnelle en solution aqueuse par RMN 1H de complexes octaédriques du cobalt, de formule générale [L2CoTMPyP]5+Cl- et [L2CoTCPP] où TMPyP=tétra-N-méthylpyri dylporphyrine, TCPP=tétracarboxylphénylporphyrine et L=acide aminé. L'équilibre entre les différents complexes formés par réactions de Co(III)TMPyP avec les acides aminés a été étudié en fonction du pH. Lorsque le ligand amino acide contient deux groupements susceptibles de se lier au cobalt, il existe aussi un équilibre entre différentes espèces. La stabilité de différents complexes est d'autant plus grande que la basicité du ligand augmente. La conformation des acides aminés complexés a été déterminée à partir les constantes de couplage 3J interprotoniques. Pour tous les acides aminés il a été démontré: a) une conformation unique éclipsée autour de la liaison NCa b) une conformation décalée prédominant autour de la liaison Ca-Cᵝ. Les populations relatives de ces conformations ont été calculées à l'aide des constantes 3J. La stabilisation importante d'une conformotion dons l'acide aminé complexé par rapport à l'acide aminé libre s'explique en termes d'interactions entre la chaîne latérale et le cycle porphyrinique. La géométrie de certains complexes a été déduite à partir des déplacements chimiques induits par le cycle porphyrinique ou moyen d'un modèle empirique de type Johnson-Bovey. Le plan du noyau aromatique pour les acides aminés aromatiques est parallèle au plan du cycle porphyrine à une distance 3,5 À. Le gain d'énergie libre, dû aux interactions hydrophobes ou électrostatiques a pu être calculé (à partir des constantes d'équilibre K=PI/PII+PIII) pour l'acide aminé complexé. L'ordre de stabilisation décroissante observé est: indole>phénol>benzène>phénolate>imidazole >isobutyle. Une étude en fonction de la température montre que le terme enthalpique contribue de manière significative. Les interactions électrostatiques ont été mises en évidence dans les complexes des acides aminés avec CoTCPP. Les seuls acides aminés dont la conformation est différente dans les deux types des complexes sont les complexes avec l'Asp, l'Asn et la Ser.
Abstract FR:
A 1H NMR spectroscopic study of intramolecular interactions has been made for the octahedral complexes of cobalt (III) Co (L) (P) in water solutions. P refers to 4-N-methylpyridyl por phyrine(TMPyP) and 4carboxylphenylporphyrine(TCPP)and L to amino acid. Spectra obtained in various pH confirms the equilibrium between different complexes existing. When L contains two atoms which con bind to Co. An equilibrium also exists between different species. The stability of the complex increases with the basicity of the ligand. The conformation of the complexed aminoacids in L2CoTMPyP has been deduced from the 3J coupling constants. It was shown that for all aminoacids: a) the conformation around the N-C bond appears to be a nearly eclipsed geometry b) a staggered rotamer is predominant around Ca-Cᵝ bond. The fractional populations of the three rotamers calculated from coupling constants indicated that the rotamer capable of intramolecular interactions between the side chain and the porphyrin ring is favored as compared to the free aminoacid. Proton coordinates were calculated from the induced shifts using a Johnson-Bovey type model of ring-current. The ring of the aromatic aminoacids lies parallel to the porphyrin nucleus at a distance of ca 3. 5 Å. The free energy gain due to the hydrophobie or electrostotic interactions has been calculated (from the constant K=PI/PII+PIII of the "closed form-opened form" equilibrium) for the free and for the bound aminoacid. The order observed is: indole> phenol>benzene>phenolote>imidazole>sobutyl. Variable temperature measurement reveal that the enthalpic change contributes to the hydrophobic interaction. The electrostatic interactions were shown to contribute from a comparison between complexes with CoTMPyP and CoTCPP. Only the conformation of polar aminoacids like Asp, Asn and Ser werefound to be different.