Abstract FR:

Ce travail s'inscrit dans le cadre de la chimie biomimétique. Il rapporte les synthèses et les études spectroscopiques et électrochimiques de modèles du site actif de la cytochrome c oxydase, enzyme catalysant le réduction du dioxygène exclusivement en eau. Plusieurs familles de molécules ont été élaborées : trois générations de porphyrines à cage tripodale et deux à piquets aromatiques. Nous avons confirmé sur des familles structurellement très différentes que les dérivés monométalliques de fer présentaient une activité séléctive de réduction du dioxygène. Leurs analogues bimétalliques fer-cuivre présentent systématiquement une activité passant par des processus mixtes. La présence d'une base azotée proximale intramoléculaire n'est pas indispensable pour l'obtention d'un catalyseur biomimétique. Un cycle catalytique faisant intervenir un ntermédiaire de type hydroperoxo, plutôt que l'espèce de type m-peroxo, a été postulé. Enfin, une dernière série de modèles a été envisagée, il s'agit de modèles structuraux dérivés des porphyrines ± tonnelles α présentant un piquet fonctionnalisé susceptible de mimer la triade histidine/ tyrosine/ CuB présente au niveau du site distal de l'ion cuivre.