Abstract FR:

La protéine Tat de VIB-1 est fortement basique et possède une structure désordonnée. Ces caractéristiques sont susceptibles de promouvoir des interactions de cette protéine avec des cibles multiples et de lui conférer des propriétés chaperonnes comparables à celles de la protéine NCp7 de Vlli-1. L'objectif de ce travail a été de confirmer l'existence, caractériser et paramétrer les propriétés chaperonnes de Tat vis-à-vis de ses cibles nucléiques, en particulier la structure en tige-boucle appelée TAR. Pour cela la protéine entière (Tat (1- 86)) et des peptides de Tat ont été synthétisés et leurs activités chaperonnes ont été étudiées in vitro. Les mesures d'affinité de Tat (1-86) et de plusieurs de ses fragments pour cTAR (analogue DNA de TAR RNA) indique que le fragment 44-61 est essentiellement impliquée dans ) l'association Tat/ cT AR (Ka = 2. 3 et 0. 9 x 108 M. 1 pour Tat (1-86) et Tat ( 44-61 ), respectivement). Nous avons trouvé que des liaisons non-ioniques contribuent significativement à la formation des complexes. [. . . ]