Abstract FR:

Parmi l'ensemble des proteines qui assurent les fonctions vitales de l'organisme vivant, un tiers d'entre elles necessitent la presence d'un ion metallique au site actif pour leur activite. La synthese d'analogues et de modeles synthetiques de faible poids moleculaire a ete couramment utilisee pour comprendre les proprietes spectroscopiques, la structure du site actif et la reactivite de ces metalloenzymes. Nous avons synthetise, par une methode originale, des ligands comportant de deux a quatre cycles imidazoles. Les complexes tetra-imidazoles ferreux et ferriques ont ete etudies par differentes techniques spectroscopiques et leurs caracteristiques comparees a celles de la lipoxygenase l1 de soja. Cette comparaison a mis en evidence une grande similitude entre le site metallique de l'enzyme et le complexe fecl(tim)(cl) en solution dans le methanol. La structure cristallographique de complexes polyimidazoles du cu(ii) a mis en relief les differentes geometries adoptees par le ligand. Une etude de rpe pulsee sur ces complexes a permis de proposer une methode originale pour la discrimination entre la coordination ou de l'histidine ainsi que la detection de residus histidines modifies. Nous avons decouvert et mis en evidence la presence d'une transition de spin entre les etats s=0 et s=2 du complexe fe(me#2-2-bik)#3(bf#4)#2 a l'etat solide et en solution. Nous avons determine les parametres cinetiques et thermodynamiques de cet equilibre de spin ainsi que les changements structuraux associes a la transition de spin