Etudes structurale et thermodynamique de la complexation d'acides amines et de peptides par les cali[x]narenes p-sulfonates
Institution:
Clermont-Ferrand 2Disciplines:
Directors:
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La complexation des acides amines basiques lysine et arginine par les calix4, 6 et 8arenes p-sulfonates dans l'eau a ete etudiee a ph 1 et a ph 8 par spectroscopie rmn et par microcalorimetrie. Puis la complexation des dipeptides lysine-lysine, arginine-arginine, lysine-arginine et arginine-lysine ainsi que la complexation des tripeptides trilysine et triarginine par les trois calixarenes a ete etudiee dans l'eau a ph 8. Pour tous ces systemes, les proprietes thermodynamiques de complexation ont ete determinees, et l'influence des electrolytes nacl, mgcl 2 et cacl 2 a ete examinee. Le comportement des calixnarenes p-sulfonates vis-a-vis des acides amines et des peptides courts a ete compare par microcalorimetrie avec le comportement de quatre glycosaminoglycanes : la chondroitine, l'acide hyaluronique et les sels de sodium et de calcium de l'heparine. L'etude a montre que les calixarenes etaient de meilleurs ligands pour les acides amines, les dipeptides et les tripeptides etudies. Enfin, la comparaison des calixnarenes p-sulfonates et de l'heparine vis-a-vis de deux peptides au role biologique important a montre que ces deux recepteurs presentaient des similitudes de comportement interessantes.