Abstract FR:

Le cytosquelette cellulaire est constitué d'un réseau de protéines comme les filaments d'actine. Mon objectif de thèse consistait à développer une sonde fluorescente photoactivable afin d’étudier la dynamique des protéines affectant le complexe d’activation de la polymérisation de l’actine. Une coumarine photoactivable avec un motif Ni-NTA capable de se lier à une étiquette protéique 6xHis a été synthétisée. Les propriétés photochimiques ont été déterminées. Pour une entrée efficace de cette molécule dans des cellules, un acide du motif NTA doit être acétylé. Mes études ont aussi porté sur la dynamique et les interactions fonctionnelles d’une protéine, Bzz1p. Cette dernière est une protéine avec deux domaines SH3 et un domaine FCH. Des interactions génétiques et physiques (protéines) ont été recherchées. Des partenaires lipidiques du domaine FCH de Bzz1p ont été identifiés. De nouveaux partenaires suggèrent que Bzz1p pourrait agir au niveau de différentes membranes de la cellule.