Abstract FR:

Dans ce travail divisé en trois parties, nous avons étudié le rôle des interactions métal-soufre présentes dans de nombreuses métalloprotéines à cuivre. Pour cela, différents complexes modèles de cuivre ont été préparés. Dans la partie J, nous avons décrit la synthése de deux nouveaux ligands tripodaux de type N2S2. A partir de ces ligands, nous avons synthétisé cinq complexes mononucléaires de Cu(I) et Cu(II). Nous avons étudié les comportements de ces complexes par diverses méthodes (RX, UV-Vis, RPE, Electrochimie). Nos résultats ont montré que ces complexes possèdent des potentiels rédox élevés, comparables à ceux des protéines à cuivre de type Dans la partie II, à partir d'un nouveau ligand tripodal N2(StBu)(SH) possédant une fonction thiolate et une fonction thioéther, nous avons préparé un nouveau complexe binucléaire de Cu(II), de type bis(J. 1-thiolato). Ce mode de coordination a été rarement décrit dans la littérature; aussi la caractérisation complète de ce composé est d'un grand intérêt en relation avec l'étude des centres type CuA de la Cytochrome c oxydase et de la réductase de l'oxyde nitreux. Les points suivants ont été plus spécifiquement étudiés : i) l'étude approfondie de la signature RPE particulière de ce complexe, ii) la préparation par voie électrochimique et la caractérisation de l'espèce de valence mixte Cu(II)-Cu(I) correspondante. Dans la partie III, pour la première fois dans la littérature, nous avons élaboré deux nouveaux modèles binucléaires de Cu(II) dissymétriques dans le b de comprendre le rôle d'une liaison thioéther qui se trouve dans le site actif de la catéchol oxydase (enzyme à cuivre de type III).