Abstract FR:

Les ATPases de type P1 assurent le transport actif d'ions métalliques lourds, à travers une membrane, contre leur gradient électrochimique. Cette thèse a consisté en l'étude fonctionnelle de CadA, ATPase de type P1 engagée dans la détoxication du cadmium chez Listeria monocytogenes. L'étude de CadA, exprimée dans les cellules Sf9 via Baculovirus, révèle ses caractéristiques enzymatiques principales et confirme son appartenance à la sous-famille des ATPases de type P1 transportant Cd2+, Zn2+ ou Pb2+. L'étude d'une protéine CadA tronquée du domaine cytoplasmique N-terminal de liaison des ions métalliques lourds atteste que ce domaine n'est pas essentiel au fonctionnement de l'ATPase, mais il pourrait avoir un rôle régulateur. L'étude du rôle du motif membranaire conservé CPC de CadA suggère son implication dans le(s) site(s) de transport membranaire. Enfin, un phénotype de sensibilité au cadmium associé à l'expression de CadA a été découvert chez Saccharomyces cerevisiae.