Abstract FR:

La myelinisation met en jeu des interactions complexes entre oligodendrocytes (ol) et axones. Les molecules situees en surface de la membrane plasmique des ol jouent durant cette periode un role preponderant dans la communication entre cellules gliales et axones dans le systeme nerveux central. L'etude de deux proteines de surface de l'ol, et constituants mineurs de la myeline, a ete entreprise. La myelin/oligodendrocyte glycoprotein (mog) a ete etudiee a l'aide d'anticorps polyclonaux diriges contre la glycoproteine bovine purifiee ou un octapeptide n-terminal de synthese derive de celle-ci. La mog est une glycoproteine de 26 kda, uniquement n-glycosylee. Elle apparait tardivement au cours de l'ontogenese chez le rat et est specifique de la classe des mammiferes. En culture la mog peut servir de marqueur de surface des ol matures. La deuxieme proteine etudiee a ete mise en evidence grace a un anticorps monoclonal (clgrf2) obtenu par immunisation in vivo a partir d'une fraction de glycoproteines de myeline de buf de 45 a 70 kda. Cet antigene de 54-58 kda est exprime tres tardivement chez le rat au cours de l'ontogenese et suivant un gradient caudo-rostral; in vivo il est detecte dans les gaines de myeline, mais pas dans le corps cellulaire des ol. Au cours de la phylogenese, l'antigene clg5f2 apparait a partir de la classe des reptiles. En culture, cette nouvelle proteine est un marqueur de surface des ol matures. Son role dans les phenomenes de myelinisation est discute. La mog et l'antigene clg5f2 ont des caracteristiques biochimiques et immunohistochimiques differentes