Abstract FR:

Le transport des electrons (exemple : le cytochrome c), celui de l'oxygene (exemple : l'hemoglobine) et la catalyse des reactions redox (exemple : le cytochrome p-450) sont les trois principales fonctions biologiques des hemoproteines. Bien que la reactivite chimique developpee soit tres differente, l'ensemble de ces proteines possede le meme groupement prosthetique : l'heme. Les metalloporphyrines synthetiques sont des composes modeles capables de reproduire les reactions enzymatiques essentielles de ces macromolecules biologiques. Cette demarche a permis la decouverte de nouveaux catalyseurs d'oxydation. Le premier chapitre de ce memoire est une presentation, sous la forme d'une revue bibliographique, des differentes metalloporphyrines chirales decrites a ce jour. Cette revue s'inspire de celle proposee par collman (1993), et la complete avec les nouvelles molecules recemment publiees. Malgre quelques progres, la porphyrine chirale de halterman (1991) reste, a ce jour, le meilleur inducteur asymetrique. L'interaction de porphyrines du fer (iii) avec les acides amines fait l'objet du chapitre ii. Elle permet d'isoler des composes de bas-spin qui presentent une forte anisotropie magnetique, voisine de celle observee avec le cytochrome f, bien que la lysine appartenant au site actif de la proteine soit fixee sur le metal par le groupe amino de la chaine residuelle. L'oxydation des amino esters par les porphyrines du ruthenium fait l'objet du chapitre iii. Cette reaction originale conduit a la formation des imines dehydroamino esters complexees sur le metal. Ces composes imines sont des intermediaires postules dans les reactions d'oxydation biologique des acides amines. La reconnaissance chirale des esters d'acides amines est developpee dans le dernier chapitre. L'etude stereochimique est menee tant sur la formation des complexes bis (amino ester)ru#i#i que sur celle des composes mixtes (imino ester)(amino ester)ru#i#i.