Abstract FR:

La caractérisation de la structure et de la dynamique de biomolécules par RMN représente un grand enjeu dans l’étude de systèmes biologiques. Le développement de méthodes complémentaires à l’étude classique en RMN, telles que l’étude des fluctuations concertées des déplacements chimiques isotropes nous a permis de caractériser la présence de mouvements lents dans un système biologique pertinent : un complexe de centrine humaine avec un peptide cible. Par ailleurs, les phénomènes d’interférence impliquant un centre paramagnétique constituent, aujourd’hui, un outil puissant pour obtenir de nouvelles contraintes dans le cadre d’études structurales de macromolécules biologiques. Cette approche a été appliquée au même système dans lequel un ion Ca2+ a été remplacé par un ion paramagnetique. Enfin, nous avons développé une nouvelle méthode grâce à laquelle nous avons pu mesurer des vitesses d’échange de protons avec le solvant atteignant les 105 s-1. Nous avons pu ainsi déterminer les vitesses d’échange du proton indole du tryptophane dans ses formes cationique, zwitterionique, et anionique.