Abstract FR:

L'etude des mecanismes intervenant dans l'une des phases avancees de l'adherence cellulaire, c'est-a-dire l'etalement, de fibroblastes d'embryon de poulet de 8 jours (8-cef) sur la laminine et la fibronectine, glycoproteines de la matrice extracellulaire, a ete entreprise en utilisant une lectine vegetale la concanavaline a (cona) comme sonde. En effet, cette lectine inhibe l'etalement des cef sur la laminine mais pas sur la fibronectine et n'a aucun effet sur l'attachement cellulaire sur ces matrices. Les glycoproteines interagissant avec la cona representent une population heterogene de masse moleculaire comprise entre 30 kd et 72 kd. Parmi ces glycoproteines, seule la glycoproteine de masse moleculaire 72 kd (cbg72) est reconnue par la laminine immobilisee. De plus, cette glycoproteine inhibe specifiquement l'etalement des cef sur la laminine mais pas sur le fibronectine. L'utilisation du triton x-114 et l'incorporation de la cbg72 dans les liposomes ont permis de mettre en evidence la nature transmembranaire de cette glycoproteine. L'isolement des glycoproteines des cef ayant adhere sur la laminine en utilisant le triton x-100 nous a permis d'etablir la relation de la cbg72 avec le cytosquelette. Par ailleurs, la cbg72 n'a aucune parente antigenique avec certains recepteurs connus de la laminine (5'-nucleotidase, recepteur 69 kd, integrines de la famille 1#1). Enfin a l'aide des fragments fab anti-cbg72, nous avons mis en evidence que le fragment e8 de la laminine est responsable de la reconnaissance de cette glycoproteine.