Abstract FR:

L'antigene de groupe sanguin landsteiner-wiener (lw) est porte par une glycoproteine membranaire de 42 kd qui a ete immunopurifiee, partiellement sequencee et clonee. Il s'agit d'un polypeptide de 271 acides amines incluant un peptide signal de 30 acides amines, quatre sites potentiels de n-glycosylation et un seul domaine transmembranaire. La base moleculaire du polymorphisme lw#a/lw#b est determinee par la mutation d'une base responsable de la substitution gln-70-arg. Le gene lw est compose de 3 exons avec une region promotrice de type eryqthroide. Aucune anomalie du gene lw n'a ete observee chez des individus rhd#+, rhd#- et rh#n#u#l#l. Seule une deletion de 10bp a ete mise en evidence dans le genome d'un des deux individus lw(a-b-). Fait interessant, la structure lw presente une forte homologie avec les molecules d'adhesion intercellulaire (icams) qui sont des ligands de la molecule lfa-1 (lymphocyte function-related antigen -1). Nous avons montre par des tests de fixation que la proteine lw interagit in vitro avec les integrines leucocytaires cd11/cd18, representant ainsi une nouvelle molecule icam du globule rouge que nous avons rebaptisee icam-4.