Abstract FR:

La 5'-nucleotidase ecto-membranaire (5'-n) dephosphoryle le 5'-amp. Par differentes approches methodologiques in vivo et in vitro, il nous a ete possible de mettre en evidence d'une part, une heterogeneite de la 5'-n entre le muscle strie, cardiaque et lisse de gesier de poulet (notamment en ce qui concerne son activite enzymatique au cours du developpement) ainsi que la presence de formes ancrees par un phosphatidyl inositol glycanne qui pourrait coexister avec des formes transmembranaires interagissant avec le cytosquelette ; hypothese renforcee par la presence de 5'-n dans les jonctions tendon-muscle et dans le plasmalemme superpose aux bandes i des sarcomeres des fibres musculaires (structures enrichies en integrines et proteines interagissant avec le cytosquelette). D'autre part, une co-distribution in vivo et une interaction in vitro entre la 5'-n et la laminine (glycoproteine de la matrice extracellulaire). Cette interaction est impliquee au cours de l'etalement des myoblastes en culture independamment du site catalytique de la 5'-n. L'activite ecto-5'-nucleotidase n'intervient ni dans l'attachement des myoblastes, ni de facon significative dans la migration, la proliferation et la fusion des myoblastes en myotubes. La laminine augmente la quantite de 5'-n a la surface des myoblastes et stimule par son bras long (fragment proteolytique e8) l'activite ampase de la 5'-n par contre, le fragment proteolytique e'1 de la laminine inhibe l'activite ampase. Cette observation suggere que le taux d'adenosine extracellulaire, regule par la 5'-n, pourrait etre module selon la nature de la matrice extracellulaire.