Abstract FR:

Pseudomonas aeruginosa est une bacterie a gram negatif pathogene opportuniste responsable d'infections graves en milieu hospitalier. La secretion de la plupart des proteines de cet organisme depend du peptide signal et de la voie generale, tandis que la protease alcaline utilise une voie de secretion distincte. Un fragment d'adn de 9 kb, appele determinant apr, contient l'information permettant la synthese et la secretion de cette metalloprotease chez e. Coli. La caracterisation de ce determinant a permis d'identifier le gene de structure de la protease alcaline et de son inhibiteur, ainsi que trois genes (aprd, apre, aprf) necessaires a la secretion. Les proteines apr/d/e/f sont homologues aux proteines prt de l'appareil de secretion des proteases d'erwinia chrysanthemi et hly de l'appareil de l'hemolysine d'e. Coli. Aprd appartient a la vaste famille des transporteurs abc (pour atp binding cassette). La protease alcaline est depourvue de peptide signal et possede un signal de secretion localise a l'extremite c-terminale, dans les 30 derniers residus. Des experiences de complementation heterologue ont permis d'etudier les relations fonctionnelles entre les systemes apr, prt et hly. Des fusions entre l'hemolysine et la protease alcaline montrent que le signal c-terminal est le premier facteur determinant la specificite et l'efficacite de la complementation. La decouverte que la lipase de pseudomonas fluorescens est egalement secretee par un transporteur abc montre que cette voie est largement repandue chez les bacteries a gram negatif et concerne des proteines aux fonctions tres diverses