Abstract FR:

L'environnement hydrothermal profond est hostile à la vie. Seuls les organismes qui ont développé des protections robustes ont pu y prospérer. L'étude de la matrice chitino-protéique du tube de Riftia pachyptila est la première étape de la compréhension des mécanismes d'adaptation de ces animaux. Afin de mieux connaître les processus de synthèse et de maturation de cet exosquelette, une étude de la composition qualitative et quantitative des composants principaux a été menée sur du tube mature et néo-synthétisé en aquariums pressurés. Elle a permis de montrer que les quantités de protéines et de chitine sont deux fois plus faibles dans le tube frais que dans le tube mature et que des variations de la nature des protéines s'observent tout au long de la hauteur du tube. L'obtention de microséquences peptidiques de protéines de tubes a autorisé le clonage des ADNc complets de deux polypeptides. La première protéine, appelée RP43, est constituée de trois domaines CUB et pourrait être impliquée dans les interactions avec les glycoprotéines du tube de R. Pachyptila. La seconde nommée RCBP, possède deux domaines de liaison à la chitine qui se sont révélés fonctionnels in vitro. RCBP est de plus la première protéine spécifique de la chitine ß et semble une bonne candidate pour les interactions directes avec la chitine beta du tube de R. Pachyptila. La localisation des transcrits de ces deux protéines dans différentes régions de l'épiderme de l'animal a également montré que ces protéines du tube n'étaient pas sécrétées par les glandes productrices de chitine. Cette étude ouvre de nouvelles vues sur la morphogenèse du tube de R. Pachyptila et doit permettre de caractériser des fonctions ou domaines nouveaux chez les protéines de la matrice extracellulaire de cet animal, confirmant l'intérêt de ce modèle pour une meilleure connaissance de la faune de l'écosystème hydrothermal ainsi que pour la compréhension des interactions moléculaires dans les exosquelettes.