Abstract FR:

L'ensemble de ces travaux a porte sur l'etude de la regulation de la contraction musculaire par la molecule de caldesmone. Nous avons identifie dans le muscle strie de mollusques une nouvelle proteine caldesmon-like. Apres sa purification et sa caracterisation fonctionnelle comme agent de regulation de l'interaction actine-myosine associe au filament fin d'actin, nous l'avons localisee par immunocytochimie dans les structures sarcoplasmiques a la peripherie des fibres musculaires des muscles stries de mollusques. L'etude de l'interaction de la caldesmone de muscle lisse avec le filament fin d'actine a ete abordee par des experiences de pontages chimiques intermoleculaires associees a des coupures proteolytiques. Nous avons ainsi identifie la region acide nh#2-terminale de l'actine (residus 1-12) comme site implique dans l'interaction actine-caldesmone et dans la regulation de l'actomyosine atpase par la caldesmone. Utilisant les memes approches experimentales nous avons isole et identifie au niveau de l'hydrolysat total au bromure de cyanogene de la caldesmone de muscle lisse un fragment cooh-terminal de 10 kda (residus 659-756) qui possede l'ensemble des proprietes d'interaction caldesmone-actine et caldesmone-calmoduline et se presente comme le domaine regulateur majeur de la proteine