Abstract FR:

La fibre de l'adenovirus humain de type 2 est une proteine constituee par l'association de trois monomers identiques de 62 kda chacun. En microscopie electronique, trois domaines sont observes: la queue, la tige terminee par la spherule. Notre objectif a ete d'identifier les sequences peptidiques impliquees dans (i) l'oligomerisation de la fibre, (ii) l'interaction avec la base, (iii) le transport nucleaire et (iv) la glycosylation. Nous avons utilise trois approches differentes: (i) des peptides de synthese et les serums anti-peptide correspondants; (ii) des syntheses in vitro de fibre en lysat de reticulocyte; (iii) l'expression de genes codant pour la fibre complete ou deletee dans un systeme cellulaire heterologue. Les fibres ont ete exprimees en cellules d'insecte a l'aide de baculovirus recombinants. Les phenotypes observes ont permis d'attribuer une fonction biologique a chacun des trois domaines morphologiques. (i) l'extremite c-terminale situee dans la spherule est indispensable a la trimerisation. (ii) l'extremite n-terminale presente un signal de localisation nucleaire. (iii) la tige seule se dimerise spontanement et elle porte les sites de o-glycosylation reconnus par la gcnac o-seryl transferase en cellule d'insecte. (iv) seule la fibre trimerique est capable de s'associer in vitro avec la base