Caractérisation d'une protéine à domaine J impliquée dans l'adaptation à la basse température chez Shewanella oneidensis
Institution:
Aix-MarseilleDisciplines:
Directors:
Abstract EN:
During my thesis, I focused on the characterization of a JDP of unknown function in the ubiquitous aquatic bacteria Shewanella oneidensis. This protein we called AtcJ is essential for bacterial growth at low temperature. Interestingly, AtcJ is encoded by the atcJABC operon of unknown function. I showed that the AtcB and AtcC proteins are also important at low temperature. A network of interaction between these proteins was defined, and this network seems to be required for the mechanisms of adaptation to low temperature. I demonstrated that AtcJ interacts via its J domain with DnaK, and via its last 21 amino acids with AtcC. Finally, the AtcC protein binds AtcB.In a second time, we shed light on an interaction between AtcB and RpoB/RpoC, the catalytic subunit proteins of the bacterial RNA polymerase. This interaction modulates RNA polymerase activity by a still unknown mechanism. In the light of all these results, we propose that DnaK together with the AtcJ, AtcC, and AtcB partners is involved in the modulation of transcription under low temperature conditions.This work opens up new avenues of research and will allow in the future to better understand the mechanisms of transcription and protein folding at low temperature. In addition, these results highlight the significance to study bacterial JDP.
Abstract FR:
Au cours de ma thèse, je me suis intéressé à la caractérisation d’une JDP de fonction inconnue chez la bactérie aquatique ubiquitaire Shewanella oneidensis. Cette protéine que nous avons nommée AtcJ est essentielle pour la croissance à basse température. De façon intéressante, AtcJ est codée dans l’opéron atcJABC, lui-même de fonction inconnue. J’ai montré que les protéines AtcB et AtcC sont également importantes à basse température. Un réseau d’interaction entre ces protéines a été défini, et celui-ci semble être nécessaire aux mécanismes d’adaptation à basse température. Ainsi, j’ai démontré que AtcJ interagit par son domaine J avec DnaK, et par ses 21 derniers acides aminés avec AtcC, qui lui-même lie AtcB.Dans un second temps, j’ai découvert que AtcB interagit avec les protéines RpoB et RpoC, sous-unités catalytiques de l’ARN polymérase bactérienne. Cette interaction module l’activité de l’ARN polymérase par un mécanisme encore non-caractérisé. L’ensemble de ces résultats nous oriente vers l’hypothèse d’un mécanisme impliquant DnaK et ses partenaires (AtcJ, AtcC et AtcB) dans la modulation de la transcription à basse température.Ce travail ouvre de nouvelles perspectives et permettra à terme de mieux appréhender les mécanismes de transcription et de repliement des protéines qui se produisent à basse température. Ces résultats soulignent l’importance de l’étude des JDP chez les bactéries.