Abstract FR:

Les proprietes physico-chimiques et techno-fonctionnelles des globulines de types 11 s et 7 s ont ete etudiees dans les cas particuliers de la legumine et de la viciline du pois (pisum sativum l. ). Ces proteines sont separees en deux etapes de chromatographie (echange d'ions+gel filtration) aux echelles analytique et preparative. Elles sont presentes en proportion variable dans la graine. Le rapport viciline/legumine varie de 1,2 a 3,7 dans le cas des pois lisses et de 2,5 a 6,2 dans le cas des pois rides. Les caracteristiques physico-chimiques de ces proteines ont ete etudiees en fonction des conditions de milieu (ph, force ionique). On observe une dissociation de ces proteines oligomeriques en sous-unites aux ph extremes acide et basique. Aussi bien pour la legumine que pour la viciline, la dissociation s'accompagne d'un accroissement considerable de l'hydrophobicite accessible. Ces resultats ont permis une analyse physico-chimique des proprietes tensioactives de ces globulines. Un examen approfondi des parametres cinetiques de l'adsorption de ces globulines a l'interface eau/air, a mis en evidence les roles preponderants de la taille, de la charge et de la flexibilite de ces proteines dans les mecanismes de formation et de stabilisation des systemes polyphasiques (mousses, emulsions). La succinylation et la glycosylation ont permis de faire varier ces caracteristiques physico-chimiques dans le cas de la proteine 12 s du colza et de la legumine du pois. L'influence de ces modifications sur les proprietes tensioactives conforte les resultats precedents. La dissociation de ces proteines oligomeriques aux taux eleves de succinylation favorise leur adsorption a l'interface. L'accroissement de charges (succinylation) ou de l'hydratation (glycosylation) de la couche interfaciale ameliore la stabilite des emulsions et des mousses. La confrontation de l'ensemble des resultats experimentaux et des profils