Abstract FR:

L'effet toxique de trois antibiotiques dipeptidiques agissant sur des cibles cellulaires différentes a été testé chez la levure S. Cerevisiae ayant été cultivée sur des milieux de croissance dont la source d'azote était variable. Les différences de sensibilité observées dans ces conditions sont liées à la capacité que possèdent les peptides-perméases à faire pénétrer ces drogues à l'intérieur de la cellule. Des mesures d'incorporation de (**(14)c) methionyl-peptides confirment l'importance de la source d'azote sur l'activité peptide-transport. L'analyse cinétique du transport de peptides radioactifs chez la souche sauvage et chez une souche mutante de s. Cerevisiae peptide-transport-déficiente isolée sur la base de sa résistance à la nikkomycine z (nucléosidopeptide, puissant inhibiteur de la chitine synthétase) a montré l'existence d'un système commun de transport actif pour les di- et tripeptides distinct de celui des aminoacides. De plus, l'étude cinétique comparative du transport et de l'hydrolyse de certains peptides partiellement ou totalement résistants à l'hydrolyse par les peptidases cellulaires met clairement en évidence l'indépendance entre transport et hydrolyse des peptides chez cette levure. S. Cerevisiae ATCC 9896 est, en outre, capable d'hydrolyser un sarcosyl-peptide. Une activité peptidasique associée à la membrane cytoplasmique est probablement responsable d'un tel phénomène. Des mesures d'incorporation de dipeptides radioactifs effectuées sur les cellules débarrassées de leur paroi externe et de leur périplasme montrent que ceux-ci sont transportés avec des paramètres cinétiques (valeurs de km et vmax) du même ordre de grandeur que ceux obtenus sur les cellules entières. Ces résultats suggèrent fortement l'absence de composants extracytoplasmiques (du périplasme ou de la paroi) impliqués dans le transport des peptides chez cette levure.