Abstract FR:

Nous avons etudie les modifications induites par l'insertion d'une proteine membrannaire de la myeline, le proteo-lipide de folch-pi, dans un systeme forme par un tensioactif non ionique (c 1 2e 4), l'eau et le dodecane. Ce melange forme une phase homogene isotope micellaire l 2 dans le coin riche en huile du diagramme de gibbs. La structure des micelles inverses a ete etudiee en fonction de la temperature et en comparant les mesures de diffusion quasi-elastique du lumiere, de diffusion des rayons x aux petits angles et de viscosite. Les resultats obtenues nous ont permis de montrer que la structure des micelles evolue avec la temperature. En particulier, pres de la transition (phase micellaire l 2 phase lamellaire l ) les micelles s'allongent progressivement favorisant la formation de la phase lamellaire. Ce meme systeme solubilise une quantite substantielle du proteolipide dans une conformation stable, qui conserve la structure tridimensionnelle de la proteine. Nous avons egalement etudie les interactions specifiques presentes entre la proteine et les micelles inverses. En ce qui concerne la phase lamellaire, nous avons developpe un processus d'orientation homeotrope de la phase lamellaire en appliquant la technique du traitement de surface par plasma cf 4 afin de mesurer la constante elastique elastique k de la phase lamellaire par la technique de diffusion quasi-elastique de la lumiere.