Abstract FR:

Afin de preciser le mecanisme de l'interaction antigene/anticorps, des etudes ont ete entreprises avec des peptides synthetiques et un anticorps monoclonal dirige contre la sous-unite beta 2 de la tryptophane synthase d'e. Coli. L'un des peptides, long de 11 residus, est reconnu par l'anticorps monoclonal avec une affinite presqu'aussi forte que celle de la proteine native beta 2. Il a ete montre que ce peptide n'est pas immunogenique et qu'il n'existe donc pas obligatoirement de correlation entre l'antigenicite et l'immunogenicite d'un peptide. L'etude du peptide 11 en solution par rmn du proton a permis de detecter un pourcentage non negligeable de molecules capables de former un coude beta dans la partie c-terminale du peptide. Ce coude beta est situe a la meme position que celui qui est observe dans la structure cristallographique de la proteine d'origine et semble etre necessaire a la reconnaissance de l'epitope par l'anticorps. Des fragments fab de l'anticorps ont ete prepares dans le but d'etudier la conformation du peptide au sein de l'immuncomplexe. Il a ete montre que l'immunoreactivite vis-a-vis de cet anticorps apparait tres rapidement au cours du repliement de beta 2. Le coude beta observe pourrait donc etre l'un des sites d'initiation du repliement de la proteine. Des experiences de denaturation/renaturation du fragment n-terminal de beta 2, portant le peptide 11, ont mis en evidence que des anticorps monoclonaux specifiques sont capables d'empecher l'agregation du fragment