Abstract FR:

L'idee que les proteines alimentaires, en dehors de leur role d'apport de nutriments azotes, puissent avoir un role physiologique s'est progressivement imposee. Les mecanismes de degradation et de transport qu'elles subissent dans l'intestin controleraient alors la manifestation de leurs eventuelles activites. Ces etapes ont ete etudiees in vitro dans le cas de proteines de lait, -lactoglobuline, -lactalbumine, caseines, et de deux lectines vegetales, phytohemagglutinine et concanavaline a. L'hydrolyse in vitro des proteines de lait par des proteases digestives indique une forte resistance de la -lactoglobuline et une grande sensibilite des caseines. L'etude du passage transepithelial des proteines dans l'ileon de lapin isole en chambre de ussing fait apparaitre des differences dans leur fixation et leur transport. La -lacto-globuline et la phytohemagglutinine presentent un passage total (intact+degrade) (4,91,9; 4,240,79 g/h?cm#2) significativement plus importante que l'-lactalbumine et la caseine (2,290,64; 1,890,51), la concanavaline a ayant un passage tres faible (0,250,14). Un passage intact et antigenique est uniquement detecte pour la -lactoglobuline et l'-lactalbumine (0,430,08; 0,220,04). Le passage est module par des inhibiteurs metaboliques et dans certains cas (-lactoglobuline et phytohemagglutinine) par la presence de galactose. Ces resultats indiquent que la nature des proteines joue un role important dans leur degradation luminale et leur transport dans la muqueuse intestinale. Le passage transepithelial est transcellulaire et procederait en plusieurs etapes independantes: la premiere etape limitante serait la fixation initiale au niveau de la membrane luminale, controlee par les eventuelles interactions de la proteine avec cette membrane. La deuxieme etape serait la degradation intracellulaire, probablement lysosomiale, et differente selon la nature des proteines