Abstract FR:

Dans une premiere phase bibliographique, afin de mettre en evidence les consequences d'une immobilisation sur la structure et l'activite catalytique d'un biocatalyseur, nous avons decrit et correle les differents parametres impliques: proprietes de surface du talc, les forces responsables de la structuration proteique et les phenomenes de catalyse enzymatique en phase heterogene. Nous avons etabli un bilan des differentes techniques d'immobilisation envisageables. Dans une deuxieme phase, des donnees sur les interactions talc-enzyme ont ete obtenues par immobilisation de differentes categories d'enzymes: lipases, proteases, peroxydase de raifort native ou modifiee chimiquement sur differentes substances talqueuses: talc chlorite, talc chimiquement et thermiquement modifie. Nous avons developpe une technique de modification chimique d'enzyme et de visualisation (infra-rouge a transformee de fourier). Les proprietes catalytiques des enzymes natives et immobilisees ont ete determinees. Une ebauche de relation structure-activite a ete realisee par modelisation de l'adsorption des enzymes sur le talc. Dans une troisieme phase, une application a ete developpee. Elle concerne le couplage du talc a un systeme enzymatique de depollution d'eaux phenolees: peroxydase de raifort plus oxydant. Apres etude des differentes interactions des constituants du milieu: talc, enzyme, phenol, produits d'oxydation, nous avons optimise le systeme existant. Le nouveau procede de depollution a base de talc permet d'atteindre un taux de phenol residuel plus faible et une elimination facile et rapide des produits d'oxydation (polyphenols)