Abstract FR:

L'objectif de ce travail était d'étudier la réversibilité de réactions enzymatiques de type hydrolyse/synthèse dans des milieux partiellement aqueux/partiellement organiques. Nous avons choisi d'étudier le cas particulier de la réaction d'hydrolyse/synthèse du dipeptide, N-Cbz-L-tryptophanyl-glycineamide, dans un système monophasique dans lequel le milieu réactionnel était composé d'un mélange d'eau et de 1,4-butanediol. Cette étude nous a permis d'observer plusieurs effets de la présence du 1,4-butanediol sur les comportements cinétique et thermodynamique du système réactionnel. En particulier, il est apparu que i) l'alpha-chymotrypsine conserve son activité catalytique quelles que soient les proportions relatives d'eau et de 1,4-butanediol dans le milieu réactionnel, sauf dans les milieux à très faible teneur en eau, et ii) la présence de 1,4-butanediol dans le milieu réactionnel permet de déplacer l'équilibre d'hydrolyse/synthèse du dipeptide dans le sens de la synthèse en réduisant l'activité de l'eau ainsi que l'énergie nécessaire à la neutralisation des substrats. A l'issue de cette étude, il s'est révélé possible de définir des conditions expérimentales cinétiquement et thermodynamiquement favorables à la synthèse du dipeptide. Expérimentalement, ceci s'est traduit par un bon rendement de synthèse du dipeptide. Enfin, le système réactionnel étudié constitue un modèle dont le traitement et les conclusions peuvent être étendus à d'autres systèmes réactionnels