Abstract FR:

La sn-1-acylglycerol-3-phosphate acyltransferase (lap-at) catalyse la synthese d'acide phosphatidique a partir de l'acide lysophosphatidique et d'un acyl-coa. Cette acyltransferase intervient dans la synthese des triacylglycerols (tag) qui a lieu principalement dans les graines oleagineuses. Chez le colza, la lpa-at ne fixe pas l'acide erucique (22:1) en position sn-2 du glycerol et constitue donc l'etape enzymatique limitante dans l'obtention de tag contenant du 22:1 dans les trois positions du glycerol. Une etude in vivo a permis de determiner le stade de developpement des graines de colza optimum pour l'etude de la lpa-at. Une approche in vitro de la lpa-at a donc ete realisee sur les microsomes prepares a partir de graines recoltees 28 jours apres pollinisation. Chez differentes especes vegetales, l'etude de la selectivite de la lpa-at a mis en evidence une nette preference pour les acides gras insatures en c18 et une activite negligeable vis-a-vis des acides gras insatures en c16 et c18. Par ailleurs, seul le limnanthe presente une lpa-at capable de fixer le 22:1. La lpa-at peut etre solubilisee soit par le chaps soit par le triton x100. De plus, la lpa-at solubilisee par le chaps presente une masse moleculaire de 1153 kda et la lpa-at solubilisee par le triton x100 presente une masse moleculaire de 534 kda. La lpa-at est partiellement purifiee par chromatographie sur un tamis moleculaire (sephacryl s300) suivie d'une chromatographie sur colonne echangeuse d'ions (deae-trisacryl). L'analyse par electrophorese denaturante revele une bande d'env. 6. Kda