Abstract FR:

Au cours de cette etude ont ete etudiees les potentialites de la transglutaminase de foie de cobaye pour modifier des proteines alimentaires d'origine vegetale, la globuline 11s du pois (legumine) et les gliadines du ble. La structure globulaire de la legumine est responsable de sa faible reactivite. Celle-ci, evaluee par la quantite d'amines greffees ou d'ammoniac libere, augmente considerablement quand la proteine est entierement dissociee par acylation, cependant que le taux de reticulation diminue largement. Ce dernier phenomene resulte de la diminution importante des groupements lysyl libres due a leur blocage par modification chimique. La comparaison des produits reactionnels obtenus a partir de legumine native, dissociee et de sous-unites separees a permis de montrer que les polypeptides alpha de la conformation native de la legumine sont plus reactifs que les polypeptides beta et donc qu'ils sont plutot localises en surface de la proteine. Parmi les trois types de polypeptides alpha, une moindre reactivite des polypeptides alpha legers a ete notee, ce qui peut etre lie a leur moindre teneur en residus glutaminyl accessibles et a l'absence de residus lysyl dans leurs zones les plus accessibles et flexibles. Les gliadines de ble se sont averees etre un bon substrat pour la transglutaminase. Le ph influence largement les taux de reactivite des residus glutaminyl avec un optimum situe vers ph 7,5. La polymerisation est favorisee aux ph basiques alors que la reaction globale est maximale entre ph 5 et 7,5. Deux types de produits ont ete prepares, l'un a ph 5 et l'autre a ph 7,5, et certaines de leurs proprietes fonctionnelles etudiees. Leurs forts taux de desamidation entrainent une solubilite accrue a ph neutre. Ces resultats montrent que les gliadines desamidees par voie enzymatique offrent des caracteristiques physico-chimiques proches de celles des gliadines desamidees chimiquement mais different par certaines de leurs proprietes fonctionnelles, en particulier leur resistance a la coalescence