Abstract FR:

Si hu contribue a la formation des structures de type nucleosomique dans la bacterie, son absence devrait modifier l'equilibre des topoisomerases responsable du maintien de la superhelicite non contrainte. Les differents resultats obtenus montrent effectivement une augmentation de l'activite relaxante de la topoisomerase i inversement proportionnelle a la quantite d'hu presente dans la cellule bacterienne. Nous avons egalement observe une diminution de la synthese de la sous-unite gyra dans les doubles mutants d'hu. Ces variations constatees contribuent a eliminer l'exces de la superhelicite negative generee par l'absence d'hu et retablissent une superhelicite de l'adn compatible aux besoins essentiels de la cellule. Par ailleurs, nous avons mis en evidence, aussi bien in vivo qu'in vitro, un mecanisme d'inhibition de la topoisomerase i en presence de fortes quantites de la proteine hu. Afin de mieux comprendre la relation entre la proteine hu et la topoisomerase i nous avons essaye de construire, par transduction, des doubles mutants topa10 hupa. Il s'est avere qu'une souche defectueuse au niveau de l'activite relaxante ne peut accepter une mutation au niveau du gene hupa. Cette incompatibilite diminue lorsque l'adn chromosomique du mutant topa est relache par un inhibiteur de la gyrase. Ces resultats suggerent que la relation existant entre la topoisomerase i et la proteine hu pourrait s'effectuer par le biais de la superhelicite de l'adn chromosomique. Par ailleurs l'etude des pseudo-revertants des doubles mutants hupab a montre l'existence de mutations compensatoires localisees au niveau des deux genes codant pour la gyrase. Ces mutations qui n'affectent pas la superhelicite de l'adn bacterien semblent permettre a la gyrase d'accomplir ses autres activites (decatenation, relaxation des supertours positifs lors de la transcription etc) en absence de la proteine hu